In Tieren regulieren RNA-Bindungsproteine (RBP) und mikroRNA (miRNA) die Expression von förmlich allen Genen post-transkriptional durch die Bindung von RNA. Aktuelle Fortschritte in experimentellen und kombinatorischen Methoden ermöglichen das transkriptom-weite Abbilden von diesen Interaktionen. Es wird vermutet, dass die kombinatorischen Aktivitäten von RBPs und miRNAs auf Target-mRNA einen post-transkriptionalen Code bilden. Wir stellen Ihnen eine Datenbank zur Verfügung, die die Suche nach der Entschlüsselung dieses regulatorischen Codes unterstützt. Innerhalb DoRiNA kuratieren, speichern und integrieren wir systematisch Daten zu Bindungsstellen für RBPs und miRNAs. Nutzer können einen auf ein bestimmtes Ziel (mRNA) oder einen Regulator (RBP und/oder miRNA) fokussierten Blick frei wählen. Wir haben einen Datenbankrahmen mit kurzen Suchzeiten für komplexe Suchbedingungen geschaffen (z.B. die Frage nach allen Targets einer bestimmten Kombination von Regulatoren). Alle Suchresultate können in Kombination mit einer riesigen Auswahl an anderen genom-weiten Daten durchsucht, inspiziert und analysiert werden, da unsere Datenbank direkt mit einer lokalen Kopie des UCSC-Genom-Browsers verbunden ist. Zur Zeit umfasst DoRiNA RBP-Daten von Mensch-, Maus- und Wurmgenom. [Quelle: http://nar.oxfordjournals.org/content/early/2011/11/15/nar.gkr1007.full, übersetzt] ... [Sonstige Quelle laut Angabe]
Diese Seite enthält alle Daten unserer laufenden proteomischen Analysen des menschlichen Zellkerns, welche als eine Zusammenarbeit zwischen den Lamond- und Mann-Laboren (in Dänemark und in München) erfolgt. Durch Nutzung von hoch sensitiver Massen Spektroskopie und stringenten Kriterien haben wir bis jetzt ca. 700 menschliche, nukleare Proteine identifiziert. Kürzlich haben wir eine quantitative proteomische Annäherung für die zeitliche Charakterisierung des Proteinflusses durch den Kern genutzt, um die Kinetik von bis zu 489 nuklearen Proteinen nach verschiedensten Stoffbehandlungen zu ermitteln und zu demonstrieren, dass es kein einheitliches komplettes Proteom für den Nukleus gibt, aber ein überlappendes Set von Proteomen, die relevant sind, um den Zellstatus oder Zellzustand zu unterscheiden. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
