AACompIdent ist ein Werkzeug zur Identifikation von Proteinen anhand ihrer Aminosäuren-Zusammensetzung. Das Werkzeug durchsucht die Swiss-Prot- und/oder TrEMBL-Datenbanken nach denjenigen Proteinen, deren Aminosäuren-Zusammensetzung der gegebenen Zusammensetzung am nächsten kommt. [Information des Anbieters, übersetzt]
Diese Seite erlaubt den Vergleich einer Antikörper-Sequenz mit der Kabat-Datenbank. Alle ungewöhnlichen Aminosäuren, die in weniger als 1% der Sequenzen in der Datenbank vorkommen, werden dem Benutzer angezeigt; dadurch können Klonierungsartefakte und Sequenzierfehler erkannt werden. Die Kabat-Datenbank umfaßt im Moment (März 2007) 6014 leichte Ketten und 7895 schwere Ketten. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
ApoHoloDB (auch AH-DB oder Apo and Holo structures DataBase) sammelt Apo- und Holostruktur-Paare von Proteinen. Für verschiedene Proteinfunktionen wurde gezeigt, dass Übergänge ihrer Konformationen durch das Eingehen von Bindungen mit anderen Molekülen ausgelöst werden. Dabei wird die Tertiärstruktur, die im ungebundenen und im gebundenen Zustand resultiert, üblicherweise Apostruktur bzw. Holostruktur genannt. ... [Information des Anbieters, übersetzt und verändert]
Antimikrobielle Peptide, auch als "Host Defense Peptides“ oder" alarmins " bezeichnet, wurden in fast allen Lebewesen, in Bakterien, Pilzen, Pflanzen, Insekten, Amphibien, bis hin zu Säugetieren und dem Menschen nachgewiesen. Als zentrale Komponente der angeborenen Immunität beseitigen diese alten Peptide effektiv eindringende Mikroben wie Bakterien, Viren, Pilze und Parasiten. Es wird allgemein angenommen, dass kationische antimikrobielle Peptide ihre Wirkung über Angriffe auf die anionischen bakteriellen Membranen entfalten. Derzeit gibt es weltweit großes Interesse an diesem Thema mit dem Ziel, den Wirkungsmechanismus zu verstehen und natürliche antimikrobielle Peptide zu einer neuen Generation von Antibiotika weiterzuentwickeln. Um Forschung, Bildung und Informationsaustausch auf dem Gebiet zu fördern, haben wir diese Datenbank antimikrobieller Peptide und das Datenanalyse-System entwickelt. Die in APD2 gespeicherten Daten wurden aus der Protein Data Bank (PDB), der Swiss-Prot Protein Knowledgebase und aus PubMed National Library of Medicine zusammengestellt. Die Peptide in dieser Datenbank sind in der reifen und aktiven Form und in erster Linie aus natürlichen Quellen, die von Bakterien, Pflanzen bis zu Tieren reichen. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
BioMagResBank (BMRB) is the publicly-accessible depository for NMR results from peptides, proteins, and nucleic acids recognized by the International Society of Magnetic Resonance and by the IUPAC-IUBMB-IUPAB Inter-Union Task Group on the Standardization of Data Bases of Protein and Nucleic Acid Structures Determined by NMR Spectroscopy. In addition, BMRB provides reference information and maintains a collection of NMR pulse sequences and computer software for biomolecular NMR. Access to data in BMRB is free directly from its web site (URL http://www.bmrb.wisc.edu) and ftp site (ftp.bmrb.wisc.edu) and will remain so as public funding permits. The concept of a biomolecular NMR data bank was developed under a five-year research grant awarded to the University of Wisconsin-Madison from the National Library of Medicine, National Institutes of Health. ... [Information of the supplier]
Menschen empfinden zahlreiche chemische Verbindungen als bitter. Die Bitterheit eines Stoffes weist oft auf seine mögliche Giftigkeit und die Abneigung gegen Bitteres hilft, Giftiges nicht zu sich zu nehmen. Ein gut bekanntes Beispiel ist Strychnin. Einige andere bittere Stoffe, wie Koffein, sind genießbar und werden in großen Mengen konsumiert, während sie in hohen Dosen giftig sind. Die Zahl der bitteren Moleküle wird in die Tausende geschätzt. Aber was sind diese Verbindungen? Wie ähnlich oder verschieden sind ihre chemischen Eigenschaften? Agieren sie an den selben oder unterschiedlichen Rezeptoren? Ist es möglich, die Bitterheit eines Moleküls vorherzusagen? Um die Erforschung dieser verblüffenden Fragen zu ermöglichen, haben wir BitterDB gegründet, eine freie und duchsuchbare Datenbank von bitteren Stoffen. BitterDB enthält aktuell über 550 bittere Moleküle, aus der Literatur sowie dem Merck Index, und ihre zugehörigen 25 menschlichen Bittergeschmacksrezeptoren (ht2R). BitterDB bietet verschiedene Möglichkeiten, die bittere Welt zu untersuchen: Die Suche nach bitteren Verbindungen nach verschiedenen Kriterien und die Suche nach bitteren Molekülen mit ähnlicher Struktur zur angefragten Verbindung, BLAST von Bitterrezeptoren und mehr. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
Die CAPS-Datenbank bietet eine strukturelle Klassifizierung von Helix-Cappings oder Cappings, die aus Proteinstrukturen zusammengetragen sind. Kappen aus Proteinstrukturen wurden strukturell nach Geometrie und Konformation eingeteilt und baummäßig in einer hierarchischen Ordnung gegliedert, wo die verschiedenen Ebenen den verschiedenen Eigenschaften der Kappen entsprechen. Die CAPS-Datenbank ist vollständig navigier- und durchsuchbar und wird regelmäßig aktualisiert. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
ccPDB (Erfassung und Gestaltung von Datensätzen aus PDB) wurde geschaffen, um Hilfe für die wissenschaftliche Öffentlichkeit zu bieten, die im Bereich der Funktions- oder Strukturanalyse von Proteinen arbeitet. Diese Datensammlung an Datensätzen basiert auf der Protein Data Bank (PDB), wo alle Datensätze von der PDB bezogen werden. ccPDB besitzt 4 Module: i) Erfassung von Datensätzen, ii) Erzeugunmg von Datensätzen, iii) Web Services und iv) wichtige Links. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
Die Datenbank charakterisierter Proteine, CharProtDB, wurde angelegt und entwickelt als von Experten gepflegte Quelle über experimentell charakterisierte Proteine, welche in der veröffentlichten Literatur beschrieben wurden. Für jeden Proteineintrag in CharProtDB wird die Archivierung verschiedener Datentypen unterstützt. Dies beinhaltet funktionelle Anmerkungen (verschiedene Beispiele für Proteinnamen und Gensymbole), taxonomische Klassifizierung, Literaturverknüpfungen, spezifische Genontologiebegriffe und Beweisschlüssel, Enzymkommissions- Transportklassifizierungszahlen und Proteinsequenz. Darüber hinaus ist jeder Proteineintrag verbunden mit Verweisen zu allen öffentlichen Zugängen großer Proteindatenbanken als “synonyme Zugänge“. Jeder der oben genannten Datentypen kann zu so vielen Literaturreferenzen wie möglich verlinkt werden. ... [Information des Anbieters, übersetzt]
Es gibt zwei Arten von Acetylierungsprozessen, die in den meisten Proteinsequenzen auftreten. Die erste Nα-terminale Acetylierung wird durch eine Vielzahl von N-terminalen Acetyltransferasen (NATs) bewirkt, die die co-translationale Übertragung der Acetylgruppe des Acetyl-CoA auf die α-Aminogruppe der Proteinkette katalysieren. Auch wenn die Nα-terminale Acetylierung in Prokaryoten selten ist, wird geschätzt, dass ca. 85% der eukaryotischen Proteine Nα-terminal modifiziert werden. Der zweite Typ ist die Nε-Lysin-Acetylierung, die die ε-Aminogruppe des Proteins Lysin spezifisch modifiziert. Zwar ist die Lysin-Acetylierung seltener, aber trotzdem eine der bedeutendsten und ubiquitiösen post-translationalen Modifikationen, die in Prokaryoten und Eurayoten konserviert ist. Zudem sind die Acetylierung und Deacetylierung dynamisch und zeitweise durch Histon-Acetyltransferasen (HAT) und Histon-Deacetylasen (HDAC) reguliert. Seit die Zahl der bekannten Acetylierungsstellen rapide zugenommen hat, ist die Sammlung der experimentellen Daten und die Bereitstellung einer integrierten Ressource für die Allgemeinheit ein dringendes Thema. Letztlich haben schon manche öffentliche Datenbanken, wie PhosphoSitePlus, HPRD, SysPTM, und dbPTM Protein-Acetylierungs-Informationen umfasst. In diesen Datenbanken wurden sowohl Daten zu Nα-terminaler und Nε-Lysin-Acetylierung gesammelt, wohingegen Lysin-Acetylierungsstellen meist nur einen limitierten Teil der kompletten Datensätze einnahmen. Deshalb sind noch einige tausend Lysin-Acetylierungsstellen in anderen Arten nicht gesammelt. Die CPLA 1.0-Datenbank wurde am 1. März 2010 aktualisiert und enthält 3,311 einzigartige Proteineintragungen mit 7,151 Lysin-Acetylierungsstellen. Der Online-Service von CPLA 1.0 wurde in PHP + MySQL + JavaScript eingebaut. Und die lokalen Packages von CPLA 1.0 wurden in JAVA 1.5 entwickelt. Die Datenbank wird aktualisiert, sobald neue acetylierte Lysin-Reste bekannt werden. ... [Information des Anbieters, übersetzt und verändert]